清華大學Nature子刊發(fā)表新結果

起源：生物通 2012 *** 06 *** 06 何嬙

　　在新文章中，研究人員證明能量感想器AMP激活蛋白激酶通過AMP結合γ亞基上變構激活構成了異源三聚體復合物。哺乳動物AMPK中心共晶體結構揭示在ATP存在的情形下γ亞基的核苷酸結合位點3被遮蔽。然而存在AMP時則結合到了核苷酸結合位點3上。誘變研究表明位點3和4對AMPK變構激活至關重要。

清華大學Nature子刊發(fā)表新結果

　　新研究揭示了AMP可能在AMPK上的結合地位及相應的生理意思，為深刻懂得APMK的調節(jié)機制存在重要意義。

　　文章的通信作者是清華大學生命科學學院的吳嘉煒教學，其早年畢業(yè)于南京大學基礎學科教導強化部，2003年回國后受聘于清華大學性命迷信學院，組建結構生物化學試驗室。長期從事生物大分子結構生物學研究，在蛋白質分子的微管構造基本上研討其調控機制，為藥物研發(fā)供給堅實的實踐基礎，先后在Nature、Cell、JBC等重要國際學術期刊上發(fā)表文章40余篇。2011年榮獲第八屆“中國青年女科學家獎。”

　　磷酸腺苷（AMP）激活的蛋白激酶（AMP *** activated protein kinase，AMPK）是一種在細胞行家使能量代謝調節(jié)的蛋白激酶。它重要的特點是能與AMP聯(lián)合，通過AMP感觸細胞能量狀況來保持真核細胞的ATP天生和耗費的均衡，即能量穩(wěn)態(tài)。同時，AMPK在調控細胞成長和增殖、樹立跟穩(wěn)固細胞極性、調節(jié)動物壽命、調控生理節(jié)律等方面也起著主要作用,清華大學總裁研修。

　　2009年，吳嘉煒研究小組曾在AMPK研究中獲得重大成果，相干論文“AMP激活的蛋白激酶自克制機制的結構特征”（Structural insight into the autoinhibition mechanism of AMP *** activated protein kinase）在Nature雜志上發(fā)表。在這篇文章中，研究職員解析了兩個包括激酶結構域的AMPK片斷結構，并具體研究了單磷酸腺苷（AMP）調節(jié)AMPK激酶活力的能源學進程，并提出了一個新的AMPK活氣調控模型。這一研究為Ⅱ型糖尿病的新藥研發(fā)提供了有力的理論基礎。

　　近期來自清華大學生命科學學院的研究人員在《天然結構與分子生物學》（Nature Structural & Molecular Biology）發(fā)表了題為“AMP *** activated protein kinase undergoes nucleotide *** dependent conformational changes”（AMP激活的蛋白激酶產生核苷酸依附性的構象轉變“）的研究論文。

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